Gelificación de Proteínas II

Publicado el 6 abril 2010
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Propiedades gelificantes de algunas proteínas alimenticias. La mayoría de las proteínas pueden dar geles y las condiciones prácticas para la formación de geles de proteínas alimenticias fueron objeto de numerosos estudios.

La gelificación térmica de las proteínas miofibrilares (“actomiosina”) de los músculos estrindos de mamíferos y pescados, contribuye a la textura de numerosos alimentos: actúan de agente ligante en las carnes picadas, trituradas o reconstruidas por coinpresión; estabilizan la emulsión de las salchichas; dan consistencia homogénea, lisa y elástica al “kamaboko” (preparado a partir de pulpas de pescado lavado, para eliminar las proteínas sarcoplasmáticas, y mezclado despulis finalmente. En..estos distintos ejemplos, la obtención de unas características reológicas satisfactorias depende de la naturaleza de las proteinas, de su mantenrmiento al estado natural antes de la fabricación del producto (ausencia de desnaturalización por el calor o el frío, ausencia de proteolisis), de la presencia de sales neutras y de las condiciones de calentamiento establecidas pdra conseguir la gelificación. Parece que es necesaria cierta extracción de la rniosina por disolución salina (“salting in”, hecho. por lo general, con NaCI) para obtener una gelificación conveniente. Con frecuencia, resulta favorable la adición de ingredientes proteicos no cárnicos. En las salchichas de Franfurt, por ej., un aislado proteico de soja puede contribuir favorablemente a la textura final, dadas sus propiedades de absorción-retención de agua. así como a sus propiedades gelificantes; el caseinato de sodio por su capacidad emulsionante y su poder espesante (aunque no se gelifica por cocción): por el contrario, el plasma sanguíneo no aumenta la viscosidad de la carne en las salchichas, pero en la cocción forma un gel muy firme.

Las propiedades de coagulación de las micelas de caseína de la leche son harto conocidas y aprovechadas para la preparación de un gran número de cuajadas, quesos y productos lácteos gelificados. La coagulación, iniciada por la acción proteolítica de la quimosina sobre la caseina k. necesita la presencia de iones Ca ++ y una temperatura superior a 15°C. También se provoca la coagulación por acidificación de la leche hasta el pH isoeléctrico de las caseínas. Las micelas de caseína (y los caseinatos) son muy resistentes al calor, a un pH superior a 6, sobre todo cuando se calientan en la leche: se necesitan de 20 a 60 minutos de calentamiento a 140°C para provocar una coagulación. Pocos sistemas proteicos son tan termoestables. Esta gran estabilidad procede esencialmente sin duda de la débil proporción de estructuras ordenadas secundarias o terciarias de las caseínas. La termoestabilidad de las caseínas disminuye notablemente al concentrarlas. Las proteínas del lactosuero en solución a una concentración superior a 5% tienen buenas propiedades gelificantes cuando se calientan a temperaturas de 70-85°C. Los geles obtenidos son en general menos firmes y menios elásticos que los de ovalbúmina o de proteínas de la soja; son irreversibles, probablemente a causa de la formación de puentes disulfuro intermoleculares. Los refinados proteicos (isolates o aislados) del lactosuero con un contenido bajo de lactosa y de Ca*, se desnaturalizan poco (es decir poseen una solubilidad elevada a pH 4,5 y un máximo de grupos SH libres) y tienen propiedades gelificantes muy próximas a las de la clara de huevo. La beta -lactoglobulina es responsable de este comportamiento. Las proteínas de la clara de huevo son con frecuencia consideradas como el mejor agente gelificante o ligante. La conalbumina y la ovalbúmina (pI = 4,6) se desnaturalizan a 57-65 y a 72-84″C, respectivamente. La gelificación se produce en una zona grande de pH (3 a 11) cuando la concentración proteica es superior a 5 %..

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